CNPq, em 27/04/2012
Os pesquisadores Bruno Anderson Matias da Rocha e Plinio Delatorre do Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Nanobioestruturas e Simulação Nanobiomoleculares (INCT NanoBioSimes) das universidades federais do Ceará (UFC) e da Paraíba (UFPB), respectivamente, ao realizarem experimentos com difração de raios X no Laboratório Nacional Luz Síncrotron (LNLS), em Campinas (SP), nesta quarta-feira (25), obtiveram a difração de um cristal de proteína em resolução atômica de 1,5 Å.
De acordo com o conhecimento dos pesquisadores que utilizaram a linha de luz MX1, esta é a máxima resolução possível para um cristal de proteína nesta estação. Resoluções maiores só são possíveis na MX2 (estação de trabalho com feixe de maior intensidade).
A proteína em questão é uma lectina purificada de sementes de Canavalia maritima (feijão da praia) complexada com um novo selenoaminoácido e será a primeira proteína do Laboratório de Moléculas Biologicamente Ativas da UFC (Biomol-Lab) resolvida com esse grau de resolução.
Rede -A Unidade de Cristalografia de Proteínas do Biomol-Lab foi criada em 2003 sob a coordenação do professor Benildo Sousa Cavada, quando os pesquisadores Bruno e Plinio ainda eram seus orientandos de pós-graduação na UFC. Com a consolidação da Unidade de Cristalografia em outras universidades do Nordeste foi criada a Rede Nordestina de Cristalografia, que já envolveu, além da UFC e UFPB, a Universidade Federal de Alagoas (Ufal) e a Universidade Regional do Cariri (Urca).
Este projeto é desenvolvido em colaboração com o pesquisador membro do INCT, Oscar Endrigo Dorneles Rodrigues, da Universidade Federal de Santa Maria (UFSM), no Rio Grande do Sul, e Antônio Luiz Braga, da Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC), responsáveis pela síntese dos selenoaminoácidos.
Professor Benildo Sousa Cavada; BioMol-Lab/UFC; bscavada@ufc.br; 85 33669818
Repercussão: Correio Braziliense
