{"id":10624,"date":"2014-12-03T20:00:14","date_gmt":"2014-12-03T20:00:14","guid":{"rendered":"https:\/\/cnpem.wpengine.com\/?p=10624"},"modified":"2026-03-02T16:07:38","modified_gmt":"2026-03-02T19:07:38","slug":"estudo-ajuda-a-entender-funcionamento-da-chave-liga-e-desliga-de-proteinas","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/cnpem.br\/en\/estudo-ajuda-a-entender-funcionamento-da-chave-liga-e-desliga-de-proteinas\/","title":{"rendered":"Estudo ajuda a entender funcionamento da \u2018chave liga e desliga\u2019 de prote\u00ednas"},"content":{"rendered":"

Ag\u00eancia Fapesp<\/a> em 27\/11\/2014<\/p>\n

Por Karina Toledo<\/strong><\/p>\n

\"Pesquisa<\/a>

Pesquisa divulgada na capa da revista Science Signaling explica como ocorre a intera\u00e7\u00e3o de uma rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica conhecida como fosforila\u00e7\u00e3o, catalisada por enzimas quinases (imagem: Deborah Schechtman<\/em>)<\/p><\/div>\n

Ag\u00eancia FAPESP<\/strong> \u2013 As quinases s\u00e3o enzimas que funcionam como uma esp\u00e9cie de \u201cchave liga e desliga\u201d de prote\u00ednas e, dessa forma, regulam processos importantes no organismo, entre eles divis\u00e3o, prolifera\u00e7\u00e3o e diferencia\u00e7\u00e3o celular.<\/p>\n

Qualquer problema nessa sinaliza\u00e7\u00e3o pode resultar em patologias como c\u00e2ncer, inflama\u00e7\u00e3o ou doen\u00e7as cardiovasculares. Por esse motivo, cerca de 25% dos esfor\u00e7os da ind\u00fastria farmac\u00eautica visam a desenvolver compostos capazes de modular a atividade dessas enzimas.<\/p>\n

Um estudo conduzido por pesquisadores brasileiros que foi destaque de capa<\/strong><\/a> da revista Science Signaling<\/em>\u00a0pode tornar mais f\u00e1cil identificar a prote\u00edna-alvo (ou substrato) de uma determinada quinase \u2013 tarefa nada trivial, considerando que no genoma humano existem mais de 500 diferentes enzimas do tipo.<\/p>\n

\u201cQuando conseguimos identificar o substrato de uma quinase podemos n\u00e3o apenas compreender melhor sua fun\u00e7\u00e3o no organismo como tamb\u00e9m desenhar compostos capazes de modular sua a\u00e7\u00e3o de forma mais seletiva, causando menos efeitos adversos\u201d, afirmou Deborah Schechtman, professora do Instituto de Qu\u00edmica da Universidade de S\u00e3o Paulo (USP) e coordenadora da pesquisa<\/strong><\/a>\u00a0apoiada pela FAPESP.<\/p>\n

As quinases, explicou Schechtman, s\u00e3o respons\u00e1veis por uma rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica conhecida como fosforila\u00e7\u00e3o, que consiste em transferir um grupo fosfato de mol\u00e9culas de alta energia, como o ATP (adenosina trifosfato), para a prote\u00edna-alvo. Essa rea\u00e7\u00e3o pode fazer, dependendo do caso, com que a prote\u00edna seja ativada, desativada ou, ainda, sinalizar para que a mol\u00e9cula seja degradada.<\/p>\n

Mas, para que ocorra a intera\u00e7\u00e3o, enzima e substrato precisam se encaixar como pe\u00e7as de um quebra-cabe\u00e7a. A prote\u00edna-alvo deve ter uma sequ\u00eancia espec\u00edfica de amino\u00e1cidos \u2013 tecnicamente chamada \u201csequ\u00eancia consenso\u201d \u2013 capaz de ser reconhecida pela quinase.<\/p>\n

\u201cAs pesquisas anteriores buscavam essa sequ\u00eancia consenso na estrutura linear da prote\u00edna [na cadeia de amino\u00e1cidos ligados quimicamente entre si<\/em>]. Nosso trabalho mostrou que, em alguns casos, s\u00f3 \u00e9 poss\u00edvel encontr\u00e1-la quando se olha para a estrutura tridimensional da mol\u00e9cula. \u00c9 uma mudan\u00e7a de paradigma\u201d, afirmou Schechtman.<\/p>\n

Para que a prote\u00edna possa desempenhar sua fun\u00e7\u00e3o dentro da c\u00e9lula, a cadeia de amino\u00e1cidos que a comp\u00f5e precisa se dobrar e assumir uma forma tridimensional espec\u00edfica \u2013 processo conhecido como enovelamento.<\/p>\n

Quando isso acontece, amino\u00e1cidos que estavam distantes uns dos outros na estrutura prim\u00e1ria passam a ficar pr\u00f3ximos e \u2013 em alguns casos \u2013 podem formar o que o grupo de Schechtman chamou de consenso estrutural, que tamb\u00e9m pode ser reconhecido pela quinase.<\/p>\n

\u201cN\u00f3s confirmamos que os chamados res\u00edduos \u00e2ncoras \u2013 que formam o consenso que ser\u00e1 reconhecido pela quinase \u2013 s\u00e3o importantes para que ocorra a intera\u00e7\u00e3o entre enzima e substrato e podem ser alvos para o desenvolvimento de drogas inibidoras com atividade altamente espec\u00edfica\u201d, afirmou Schechtman.<\/p>\n

De acordo com a pesquisadora, os inibidores hoje dispon\u00edveis no arsenal farmac\u00eautico impedem a transfer\u00eancia do grupo fosfato para as prote\u00ednas, mas afetam as quinases do organismo de maneira indiscriminada, podendo prejudicar processos fisiol\u00f3gicos.<\/p>\n

Tubulina<\/strong><\/p>\n

A linha de investiga\u00e7\u00e3o que levou \u00e0 descoberta publicada na Science Signaling<\/em> teve in\u00edcio em um projeto<\/strong><\/a>\u00a0anterior, tamb\u00e9m apoiado pela FAPESP, no qual Schechtman tentava descobrir substratos de uma quinase conhecida como PKC (prote\u00edna quinase C), envolvida na prolifera\u00e7\u00e3o e diferencia\u00e7\u00e3o de c\u00e9lulas-tronco embrion\u00e1rias.<\/p>\n

\u201cDescobri que a PKC interagia com uma prote\u00edna chamada tubulina, que participa do processo de divis\u00e3o celular. Fomos ent\u00e3o investigar esse substrato. Por uma t\u00e9cnica conhecida como espectrometria de massa, identificamos com qual res\u00edduo de amino\u00e1cido da tubulina a PKC interagia e percebemos que n\u00e3o havia em torno dele uma sequ\u00eancia consenso de reconhecimento da quinase\u201d, contou a pesquisadora.<\/p>\n

Em parceria <\/strong><\/a>com o grupo do pesquisador Paulo Sergio Lopes de Oliveira, do Laborat\u00f3rio Nacional de Bioci\u00eancias (LNBio), Schechtman decidiu investigar a estrutura tridimensional da tubulina e encontrou o que chamou de consenso estrutural.<\/p>\n

\u201cPara confirmar, produzimos algumas vers\u00f5es mutadas da tubulina, com res\u00edduos \u00e2ncoras diferentes, e vimos que o reconhecimento pela quinase ficava bastante prejudicado\u201d, contou Schechtman.<\/p>\n

O passo seguinte foi provar que o consenso estrutural tamb\u00e9m poderia ser encontrado em outras prote\u00ednas e, para isso, os pesquisadores realizaram um trabalho de modelagem.<\/p>\n

\u201cComo se tratava de provar um conceito e h\u00e1 poucos substratos conhecidos para a PKC, fizemos esse trabalho de modelagem com a PKA (prote\u00edna quinase A), outra quinase mais bem estudada. Dessa forma, nossa amostragem seria maior\u201d, contou Oliveira.<\/p>\n

Os pesquisadores ent\u00e3o analisaram um banco de dados de s\u00edtios de fosforila\u00e7\u00e3o da PKA detectados experimentalmente, compararam com informa\u00e7\u00f5es de um banco de estruturas tridimensionais de prote\u00ednas determinadas por cristalografia e recorreram \u00e0 modelagem para ver como as sequ\u00eancias ficariam no espa\u00e7o em tr\u00eas dimens\u00f5es.<\/p>\n

\u201cModelamos mais de mil substratos de PKA e vimos que, em 27 casos, os res\u00edduos \u00e2ncoras apresentavam apenas o consenso estrutural\u201d, contou Oliveira.<\/p>\n

Os resultados da modelagem tamb\u00e9m sugerem que, para que a prote\u00edna seja reconhecida pela quinase, n\u00e3o apenas a ordem dos amino\u00e1cidos na estrutura deve ser a correta como tamb\u00e9m a dist\u00e2ncia entre eles \u00e9 um fator determinante. Como pe\u00e7as de um quebra-cabe\u00e7a.<\/p>\n

Atualmente, o grupo de Schechtman continua a investigar a prote\u00edna tubulina na tentativa de entender qual \u00e9 o efeito da fosforila\u00e7\u00e3o que ocorre durante a divis\u00e3o celular. O objetivo da pesquisadora \u00e9 compreender melhor os processos moleculares de diferencia\u00e7\u00e3o das c\u00e9lulas-tronco embrion\u00e1rias, algo essencial para que elas possam ser usadas com mais seguran\u00e7a na terapia celular.<\/p>\n

Repercuss\u00e3o<\/strong>: Portal Exame<\/a>; Trianon Trade<\/a>; Escolha Not\u00edcias<\/a>;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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